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Le CEA ne laisse aucune chance au sélénium

Industrie et Technologies
En déterminant la structure de la nitrate réductase, le CEA ouvre la voie à de nouvelles technologies de dépollution des sols et des eaux contaminés au sélénium.

Dans le cadre du programme «Toxicologie nucléaire», Pascal Arnoux et ses collègues de la direction des sciences du vivant du CEA à Cadarache viennent de déterminer la structure de la nitrate réductase, une protéine enzymatique connue pour sa capacité à piéger le sélénium.

Ces travaux réalisés par diffraction des rayons X sont publiés dans Nature Structural Biology de novembre. Ils ouvrent la voie à de nouvelles technologies de dépollution des sols et des eaux contaminés au sélénium.

Essentiel à l’organisme en faible concentration, le sélénium est en revanche toxique à plus fortes doses. En raison de son utilisation dans plusieurs secteurs industriels (métallurgie, électronique…), cet élément peut justement se retrouver à fortes concentrations dans l’environnement.

Impliquée dans le métabolisme des nitrates, la nitrate réductase est une enzyme qui joue un rôle dans la transformation des composés du sélénium. Plus précisément, elle catalyse la réduction de l’oxyde de sélénium en sélénium métal, moins soluble et donc potentiellement moins toxique.

Grâce à la connaissance de la structure de la nitrate réductase, les chercheurs pourront développer des bactéries possédant le gène de cette enzyme capable de piéger le sélénium sous sa forme moins toxique dans les sols et les eaux contaminés.

Michel Le Toullec

Pour en savoir plus
- site du CEA : www.cea.fr
- Site de Nature Structural Biology : http://www.nature.com/nsb/


 

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