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L’Inra dévoile la structure du prion pathologique

Industrie et Technologies
Ces travaux basés sur un anticorps produit par l’institut ont conduit à la mise au point d’un test rapide de détection de l’ESB.

L’architecture tridimensionnelle de la protéine prion pathologique vient d’être dévoilée grâce à un anticorps produit par l’Inra, dans le cadre d’une collaboration avec le CNRS.

Ces travaux montrent que la majeure partie de la protéine est conservée dans la forme pathologique par rapport à la forme normale.

Les chercheurs ont en outre montré que seule une région restreinte de la molécule est affectée dans la forme pathologique. C’est cette région qui porte les mutations déterminant la sensibilité à l’ESB (encéphalopathie spongiforme bovine).

Les travaux menés en commun par les chercheurs de l’Inra et du CNRS sont basés sur une approche originale : l’image de la molécule du prion a été déduite des analyses au rayons X d’un cristal d’un complexe entre cette protéine et un fragment d’un anticorps spécifique fixé sur elle.

Cet anticorps produit par le CNRS s’est révélé très efficace pour reconnaître à la fois la forme normale des différents variants de la protéine prion ovine et la forme pathologique.

L’utilisation de cet anticorps a par ailleurs permis de mettre au point un nouveau test rapide et simple d’emploi pour la détection post mortem des maladies à prions.
Ce test vient d’être validé en novembre 2004 pour la détection de l’ESB par l’European Food Safety Agency après avoir été soumis à la fois à l’évaluation en laboratoire et à des essais de terrain.

Michel Le Toullec

 

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